En la respuesta inmune innata hay un enfrentamiento
directo e inmediato con una gran cantidad de patógenos.
Es muy efectiva, pero con restricciones en su especificidad, ya que los fagocitos y otras células participantes,
poseen un número limitado de receptores que reconocen
estructuras compartidas por muchos microorganismos diferentes.
La respuesta inmune adaptativa o específica, es diferente. En ella, participan los linfocitos B y T, que fabrican millones de inmunoglobulinas o de receptores celulares distintos, cada uno con la capacidad para reconocer
específicamente a un patógeno o incluso, a sus diferentes
estructuras.
Los anticuerpos (Ac) o inmunoglobulinas (Ig) son moléculas glico-proteicas (90% polipéptidos, 10% carbohidratos) que tienen la capacidad de combinarse específicamente
con un antígeno o un inmunógeno. Reciben también el nombre de: anticuerpos, gammaglobulinas (debido a su migración electroforética), antitoxinas, aglutininas o precipitinas
(términos alusivos a su actividad).
Formas de anticuerpos
• Unidos a la membrana de las células, donde funcionan
como receptores para antígenos. El linfocito B maduro,
expresa en su superficie a los anticuerpos M y D.
• Secretados. Al ponerse en contacto, directa o indirectamente, con un agente extraño, el linfocito B se transforma en célula plasmática y produce anticuerpos (Ac). Éstos, al ser secretados, ejercen sus funciones dirigidas a
unir y eliminar a los patógenos o elementos nocivos. Para
tal fin, muchos de ellos son transportados al sitio de entrada del antígeno que activó su producción
Estructura
La unidad básica (monómero) esquematizada como una
Y (figura 1), está formada por los fragmentos:
• Fab (del inglés Fragment antigen binding) son dos y
cada uno puede unir a un antígeno.
• Fc (fracción cristalizable), esta región es la que se une a
las células o moléculas y es la efectora de las funciones
biológicas ya señaladas.
Entre ambos fragmentos se encuentra la bisagra, que le
da flexibilidad y le permite abrirse para unir a dos antígenos
distantes.
El monómero está formado por cuatro cadenas de aminoácidos (aa):
• Dos ligeras L (light). Hay dos tipos de cadenas L: kappa
() y lambda ()
• Dos pesadas H (heavy) con ± 440 aa. Hay cinco tipos de
cadenas H: , , µ y cada uno de ellos corresponde a
una clase de anticuerpo.
Se han identificado cinco: Ig A, Ig D, Ig E, Ig G y Ig M, con funciones diferentes
Vega, G (2009); ANTICUERPOS. Inmunologia para el medico general. UNAM. Tomado de http://www.medigraphic.com/pdfs/facmed/un-2009/un093j.pdf.
