martes, 19 de febrero de 2019

ANTICUERPOS



En la respuesta inmune innata hay un enfrentamiento directo e inmediato con una gran cantidad de patógenos. Es muy efectiva, pero con restricciones en su especificidad, ya que los fagocitos y otras células participantes, poseen un número limitado de receptores que reconocen estructuras compartidas por muchos microorganismos diferentes. La respuesta inmune adaptativa o específica, es diferente. En ella, participan los linfocitos B y T, que fabrican millones de inmunoglobulinas o de receptores celulares distintos, cada uno con la capacidad para reconocer específicamente a un patógeno o incluso, a sus diferentes estructuras. Los anticuerpos (Ac) o inmunoglobulinas (Ig) son moléculas glico-proteicas (90% polipéptidos, 10% carbohidratos) que tienen la capacidad de combinarse específicamente con un antígeno o un inmunógeno. Reciben también el nombre de: anticuerpos, gammaglobulinas (debido a su migración electroforética), antitoxinas, aglutininas o precipitinas (términos alusivos a su actividad).
Formas de anticuerpos 
• Unidos a la membrana de las células, donde funcionan como receptores para antígenos. El linfocito B maduro, expresa en su superficie a los anticuerpos M y D.
 • Secretados. Al ponerse en contacto, directa o indirectamente, con un agente extraño, el linfocito B se transforma en célula plasmática y produce anticuerpos (Ac). Éstos, al ser secretados, ejercen sus funciones dirigidas a unir y eliminar a los patógenos o elementos nocivos. Para tal fin, muchos de ellos son transportados al sitio de entrada del antígeno que activó su producción


Estructura 

La unidad básica (monómero) esquematizada como una Y (figura 1), está formada por los fragmentos: 
• Fab (del inglés Fragment antigen binding) son dos y cada uno puede unir a un antígeno. 
• Fc (fracción cristalizable), esta región es la que se une a las células o moléculas y es la efectora de las funciones biológicas ya señaladas. Entre ambos fragmentos se encuentra la bisagra, que le da flexibilidad y le permite abrirse para unir a dos antígenos distantes.





 El monómero está formado por cuatro cadenas de aminoácidos (aa):
 • Dos ligeras L (light). Hay dos tipos de cadenas L: kappa () y lambda ()
 • Dos pesadas H (heavy) con ± 440 aa. Hay cinco tipos de cadenas H: , , µ y cada uno de ellos corresponde a una clase de anticuerpo.



Se han identificado cinco: Ig A, Ig D, Ig E, Ig G y Ig M, con funciones diferentes







Vega, G (2009); ANTICUERPOS. Inmunologia para el medico general. UNAM. Tomado de http://www.medigraphic.com/pdfs/facmed/un-2009/un093j.pdf.

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