Virtual Immunology: febrero 2019

miércoles, 20 de febrero de 2019

INMUNOGLOBULINA G

La inmunoglobulina G (IgG) es una de las proteínas más abundantes en el suero humano, que representa alrededor del 10-20% de la proteína plasmática. Es la clase principal de las cinco clases de iLa nmunoglobulinas en seres humanos. Existen 4 variantes isotópicas que se identifican por diferencias antigénicas del fragmento cristalizable de la molécula de inmunoglobulina, estas se denominan IgG1, IgG2, IgG3 e IgG4, con diferencias estructurales y antigénicas en las cadenas H y que poseen también diferentes propiedades biológicas. Las subclases de inmunoglobulina se desarrollan de manera independiente, la IgG1 y la IgG3 maduran más rápido que la IgG2 e IgG4.

https://www.ugr.es/~eianez/inmuno/cap_05.htm

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INMUNOGLOBULINA G2

ESTRUCTURA:

- Contiene cadenas pesadas Gamma 2.

- La isoforma A / A clásica de IgG2 con cuatro puentes disulfuro diferentes entre las dos cadenas pesadas se representa aquí, también, tiene dos tipos que se diferencian en la forma

B/ B, con solo dos puentes disulfuro y enlaces alternativos de la cadena ligera a la forma de cadena pesada se muestra, junto con la forma intermedia A / B.

CONCENTRACIÓN EN SUERO Y SALIVA:

- Las Inmunoglobulinas G son las inmunoglobulinas más abundantes en el suero (600-1800 mg/dL).

- Inmunoglobulina G2 concentración de sangre es de 20-30%

- La concentración principal es de 100 ml de constituyentes seleccionados de la saliva y el fluido gingival crevicular FGC en humanos.

FUNCIONES:

- De desencadenar células que expresan FcγR ( receptor gama fc ) como resultado la fagocitosis o de citotoxicidad mediada por células dependientes de anticuerpos y también están presentes en la activación del sistema de complemento.

- Las regiones Fc también contienen un epítopo de unión para el receptor neonatal de Fc (FcRn), responsable de la vida media prolongada

- El transporte placentario desde la semana 20 de gestación y el transporte bidireccional de IgG a las superficies mucosas.

INMUNIDAD EN EL FETO:

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-Es el isotipo más abundante en suero (8-16 mg/ml), constituyendo el 80% de las Ig totales.

-Estas distintas subclases se deben a que en la línea germinal existen cuatro genes Cg , si bien éstos comparten 90-95% de sus secuencias. Ello nos indica, además, que han divergido hace poco, tiempo en la escala evolutiva a partir de un gen ancestral común.

-Las IgG poseen gran capacidad de desarrollar elevada afinidad de unión al antígeno.

-Son las mayoritarias durante la respuesta secundaria.

- Se difunden más fácilmente que los demás isotipos al espacio extravascular (hasta el 50% de las IgG se encuentran en los fluidos tisulares), donde son las principales responsables de neutralizar toxinas bacterianas (de hecho, son las únicas que funcionan como antitoxinas).

Bibliografía

INCMNSZ(2008). Retrieved from http://innsz.mx/descargas/departamentos/tomaMuestras/pruebas/5755.pdf

Primaryimmune.org. (2019). [online] Available at: https://primaryimmune.org/wp-content/uploads/2011/04/Deficiencia-Subclase-IgG.pdf [Accessed 15 Feb. 2019].

Vidarsson, G., Dekkers, G., & Rispens, T. (2014). IgG subclasses and allotypes: from structure to effector functions. Frontiers in immunology, 5, 520. doi:10.3389/fimmu.2014.00520

Serrat J, Pérez F, Segura J, Rodríguez B. Estructura y Función del Cuerpo Humano. 1st ed. España: McGraw-Hill España; 2011.

2. Iáñez Pareja E. CURSO DE INMUNOLOGÍA GENERAL: 5. Las inmunoglobulinas y sus receptores [Internet]. Ugr.es. 2019 [cited 15 February 2019]. Available from: https://www.ugr.es/~eianez/inmuno/cap_05.htm

Neil E. Simister. Placental transport of inmunoglobulin G [Internet]. 2003 [cited 15 February 2019]. Available from: http://file:///C:/Users/biblioteca/Downloads/SimisterVaccine03proof.pdf.

martes, 19 de febrero de 2019

ANTICUERPOS

En la respuesta inmune innata hay un enfrentamiento directo e inmediato con una gran cantidad de patógenos. Es muy efectiva, pero con restricciones en su especificidad, ya que los fagocitos y otras células participantes, poseen un número limitado de receptores que reconocen estructuras compartidas por muchos microorganismos diferentes. La respuesta inmune adaptativa o específica, es diferente. En ella, participan los linfocitos B y T, que fabrican millones de inmunoglobulinas o de receptores celulares distintos, cada uno con la capacidad para reconocer específicamente a un patógeno o incluso, a sus diferentes estructuras. Los anticuerpos (Ac) o inmunoglobulinas (Ig) son moléculas glico-proteicas (90% polipéptidos, 10% carbohidratos) que tienen la capacidad de combinarse específicamente con un antígeno o un inmunógeno. Reciben también el nombre de: anticuerpos, gammaglobulinas (debido a su migración electroforética), antitoxinas, aglutininas o precipitinas (términos alusivos a su actividad).

Formas de anticuerpos

• Unidos a la membrana de las células, donde funcionan como receptores para antígenos. El linfocito B maduro, expresa en su superficie a los anticuerpos M y D.

• Secretados. Al ponerse en contacto, directa o indirectamente, con un agente extraño, el linfocito B se transforma en célula plasmática y produce anticuerpos (Ac). Éstos, al ser secretados, ejercen sus funciones dirigidas a unir y eliminar a los patógenos o elementos nocivos. Para tal fin, muchos de ellos son transportados al sitio de entrada del antígeno que activó su producción

Estructura

La unidad básica (monómero) esquematizada como una Y (figura 1), está formada por los fragmentos:

• Fab (del inglés Fragment antigen binding) son dos y cada uno puede unir a un antígeno.

• Fc (fracción cristalizable), esta región es la que se une a las células o moléculas y es la efectora de las funciones biológicas ya señaladas. Entre ambos fragmentos se encuentra la bisagra, que le da flexibilidad y le permite abrirse para unir a dos antígenos distantes.